Caratterizzazione in forma ricombinante purificata dell'ornitina aminotransferasi (OAT) umano, enzima associato all'atrofia girata delle coroide e della retina un raro disodine genetico a trasmissione autosomico recessiva. Il progetto prevede la caratterizzaione sia della forma nativa che delle varianti patogeniche a livello molecolare, mediante tecniche spettroscopiche, cinetiche e computazionali, e cellulare con l'impiego di opportuni modelli cellulari.
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Biological Chemistry Section |
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| Title | Authors | Year |
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| Molecular and cellular studies reveal folding defects of human ornithine aminotransferase variants associated with gyrate atrophy of the choroid and retina | Montioli, Riccardo; Sgaravizzi, Giada; Desbats, Maria Andrea; Grottelli, Silvia; Voltattorni, Carla Borri; Salviati, Leonardo; Cellini, Barbara | 2021 |
| R180T variant of δ-ornithine aminotransferase associated with gyrate atrophy: biochemical, computational, X-RAY and NMR studies provide insight into its catalytic features | Montioli, Riccardo; Paiardini, Alessandro; Giardina, Giorgio; Zanzoni, Serena; Cutruzzola, Francesca; Cellini, Barbara; Borri Voltattorni, Carla | 2019 |
| Molecular and cellular basis of ornithine δ-aminotransferase deficiency caused by the V332M mutation associated with gyrate atrophy of the choroid and retina | Montioli, Riccardo; Desbats, Maria Andrea; Grottelli, Silvia; Doimo, Mara; Bellezza, Ilaria; Borri Voltattorni, Carla; Salviati, Leonardo; Cellini, Barbara | 2018 |
| Oligomeric state and thermal stability of apo- and holo- human ornithine δ-aminotransferase | Montioli, Riccardo; Zamparelli, Carlotta; Borri Voltattorni, Carla; Cellini, Barbara | 2017 |
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