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Reaction of dopa decarboxylase with L-aromatic amino acids under aerobic and anaerobic conditions  (2000)

Autori:
M. BERTOLDI; BORRI VOLTATTORNI C
Titolo:
Reaction of dopa decarboxylase with L-aromatic amino acids under aerobic and anaerobic conditions
Anno:
2000
Tipologia prodotto:
Articolo in Rivista
Tipologia ANVUR:
Articolo su rivista
Nazioni degli autori:
ITALIA
Lingua:
Inglese
Formato:
A Stampa
Referee:
Nome rivista:
Biochemical Journal
ISSN Rivista:
0264-6021
N° Volume:
352
Editore:
P. J. Parker
Intervallo pagine:
533-538
Breve descrizione dei contenuti:
1. L'analisi della reazione della Dopa decarbossilasi (DDC) con la L-Dopa ha evidenziato che la perdita dell'attività decarbossilasica nel tempo si osserva a concentrazioni dell'enzima circa eguali al valore della costante di affinità, Kd, della DDC per il piridossal 5'-fosfato (PLP). Al contrario, a concentrazioni enzimatiche maggiori della Kd la formazione del prodotto procede linearmente sino al completo consumo del substrato. E' stato inoltre evidenziato che in entrambe le condizioni sperimentali i) non si ha formazione di piridossamina 5'-fosfato (PMP); ii) la dissociazione del coenzima (che si realizza a basse concentrazioni enzimatiche) porta alla formazione dell'addotto ciclico di Pictet-Spengler PLP-L-Dopa. Questi risultati indicano che la transaminazione dipendente dalla decarbossilazione non accompagna la decarbossilazione della L-Dopa, come precedentemente proposto da O'Leary e Baughn. Ciononostante, quando si esamina la reazione della DDC con la L-Dopa in condizioni anaerobiche ad una concentrazione di enzima maggiore alla Kd si osserva che i) l'enzima va incontro ad una graduale inattivazione e l'inattivazione è associata alla formazione di PMP e ii) la velocità iniziale di decarbossilazione è circa la metà di quella in presenza di O2. Un simile comportamento si è osservato confrontando la reazione della DDC con l'5-idrossitriptofano in aerobiosi e in anaerobiosi. Pertanto la reazione della DDC con gli L-amino acidi aromatici sembra essere sotto il controllo dell'O2. Al contrario, la reattività dell'enzima con i D-amino acidi aromatici non cambia in presenza o in assenza di O2. Questi ed altri risultati da noi ottenuti precedentemente sull'effetto esercitato dall'O2 sulla specificità di reazione della DDC nei confonti delle amine aromatiche, suggeriscono un effetto produttivo dell'O2 su un complesso intermedio della reazione dell'enzima con gli L-amino acidi aromatici o le amine aromatiche.
Id prodotto:
440
Handle IRIS:
11562/300453
depositato il:
19 luglio 2007
ultima modifica:
2 novembre 2016
Citazione bibliografica:
M. BERTOLDI; BORRI VOLTATTORNI C, Reaction of dopa decarboxylase with L-aromatic amino acids under aerobic and anaerobic conditions «Biochemical Journal» , vol. 3522000pp. 533-538

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